Da die dreidimensionale Geometrie eines bestimmten Proteins recht komplex sein kann, wird der Radius einer idealisierten "Proteinkugel" in der Regel anhand des gemessenen Diffusionskoeffizienten unter Verwendung der Stokes-Einstein-Gleichung geschätzt.
Eine einfache Korrelation für ein breites Spektrum von Proteinen lautet:
r = Radius [nm]
MW = Molekulargewicht des Proteins [kDa]
Humaninsulin, MW = 5,8 kDa, → 1,7 nm
Monoklonalen Antikörper, MW = 155 kDa, → 5.3 nm
Der effektive Radius eines Proteins im Zusammenhang mit Membrantrennungen kann aufgrund der diffusen Ionenwolke (der elektrischen Doppelschicht), die das geladene Protein in wässriger Lösung umgibt, erheblich grösser sein als der Radius der idealisierten Kugel. Dieser Effekt kann ziemlich dramatisch sein, wobei das effektive Molekulargewicht des Proteins (wie durch Grössenausschlusschromatographie bestimmt) um mehr als den Faktor 20 ansteigt, wenn die Ionenstärke der Lösung von 150 auf 5 mM reduziert wird.
Der für die Membranfiltration massgebliche effektive Radius eines Proteins in wässriger Lösung wird durch die umgebende Ionenwolke (elektrische Doppelschicht) beeinflusst. Die Ionenwolke, die das Protein umgibt, macht das Protein deutlich grösser. Der Effekt ist besonders ausgeprägt, wenn die Ionenstärke der Lösung verringert wird, was dazu führt, dass das effektive Molekulargewicht des Proteins erheblich zunimmt. In extremen Fällen kann dieses Gewicht um mehr als das Zwanzigfache steigen, wenn die Ionenstärke von 150 auf 5 mM reduziert wird.
Quelle: Robert van Reis, Andrew Zydney, Bioprocess membrane technology, Journal of Membrane Science, 2007.